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नैनोपेप्टाइड्स: रसायन विज्ञान और जैविक कार्यों में गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाएं

चिन्नासामी सेल्वककुमार, कार्तिकेयन मुथुसामी और सतीश कुमार चिन्नासामी

कमजोर ध्रुवीय सुगंधित अमीनो एसिड अवशेषों, जैसे, फेनिलएलनिन (Phe), टायरोसिन (Tyr) और ट्रिप्टोफैन (Trp) की साइड चेन से जुड़ी अंतःक्रियाएं आम तौर पर प्रोटीन के अंदरूनी हिस्से में रहती हैं और गोलाकार प्रोटीन संरचनाओं के स्थिरीकरण में मदद करती हैं। इन अमीनो एसिड के सुगंधित वलयों के सुगंधित इलेक्ट्रॉन बादल समतल वलयों के दोनों तरफ विस्थानीकृत होते हैं, जिससे चेहरे पर एक छोटा आंशिक ऋणात्मक आवेश और किनारे के हाइड्रोजन परमाणुओं पर एक छोटा आंशिक धनात्मक आवेश होता है, जिससे इलेक्ट्रोस्टैटिक अंतःक्रियाओं की संभावना पैदा होती है। ये अंतःक्रियाएं नैनोफाइबर आधारित वैक्सीन एडजुवेंट्स और कोकीन वैक्सीन विकास और बढ़ती रुचि और संरचना आधारित दवा विकास में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती हैं प्रोटीन इंजीनियरिंग विधियों से पता चला है कि सुगंधित जोड़े और सुगंधित समूहों को शामिल करने से प्रोटीन की थर्मल स्थिरता बढ़ जाती है और यह प्रदर्शित किया गया है कि एक अतिरिक्त सुगंधित अंतःक्रिया की शुरूआत ने 11 ज़ाइलेनस के परिवार की थर्मोफिलिसिटी और थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार किया है। इन कमज़ोर ध्रुवीय अंतःक्रियाओं की डीएनए की स्थिरता में भी महत्वपूर्ण भूमिका होती है। सुगंधित साइड चेन को शामिल करने वाली कमज़ोर ध्रुवीय अंतःक्रियाओं के विभिन्न प्रकारों पर नीचे चर्चा की गई है।